Approche documentaire : A partir de documents impliquant des

AD : complexes métalliques en biochimie
Approche documentaire :
A partir de documents impliquant des transformations en chimie bio-inorganique,
analyser le rôle catalytique ou structurant des complexes métalliques.
Approche Documentaire proposée par Frédéric Baux (Spé PC, Lycée La Pérouse – Kérichen, Brest), relue par
Philippe-Emmanuel Guitton (Spé PC*, Lycée La Pérouse – Kérichen, Brest)
A l'aide des documents n°1 à n°4, répondre aux questions suivantes :
1. Pourquoi O2 est peu soluble dans l’eau ? Qu’en est-il de CO2 ?
2. Expliquer comment l’hémoglobine est capable de transporter à la fois le dioxygène et le dioxyde de
carbone dans l’organisme.
3. Fournir une explication au changement de couleur du bleu au rouge lors de la formation de la
fixation de O2 par l’hémoglobine.
4. Définir l’effet coopératif.
Document n°1 : Rouge sang !
Le Blog de M. Colin : http://svtcolin.blogspot.fr/2010/12/rouge-sang.html
Du sang à l’hémoglobine
Que contient le sang ? Lorsqu’on centrifuge le sang on distingue 3 fractions : le plasma plutôt jaune, c’est la
portion liquide du sang, elle correspond à 55% du sang total, les globules blancs et plaquettes (moins de
1%) et enfin les globules rouges, appelées hématies chez l’Homme, qui correspondent à 45% du volume
total (Ce pourcentage s’appelle également hématocrite, sur une analyse de sang).
Ces hématies donnent leur couleur rouge au sang. Ce sont des cellules sans noyaux et pratiquement sans
organites, elles contiennent pour l’essentiel une seule protéine : la fameuse hémoglobine. Ces sacs
d’hémoglobine ont pour mission de transporter l’oxygène dans tout l’organisme grâce à cette protéine aux
propriétés remarquables
[Les hématies en microscopie électronique à balayage (fausses couleurs)]
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La structure de l’hémoglobine
La protéine est composée de 4 sous-unités protéiques, les globines: deux α et deux β, chaque sous-unité
étant liée à un groupement non protéique, l’hème ; d’où le nom : « hémo-globine ». Cet hème contient un
atome de Fer lequel peut se lier avec la molécule de dioxygène. Chacune des millions de molécules
d’hémoglobine d’un globule rouge peut donc transporter 4 molécules de dioxygène. L’emplacement réservé
pour le dioxygène, n’est pas utilisé pour transporter le dioxyde de carbone (CO 2), par contre le monoxyde de
carbone (CO) est suffisamment petit pour venir se fixer de façon quasi-irréversible sur ce site. Comme la
place de l’O2 est prise, le manque d’oxygène se fait vite sentir même pour de faibles concentrations en CO…
C’est l’origine des empoisonnements au monoxyde de carbone souvent liés à de vieux poêles et autres
chaudières mal réglées.
[L’hémoglobine : une protéine à structure quaternaire, c'est-à-dire composée de sous-unités. (2α et 2β)]
Une couleur variable selon le degré d’oxygénation.
En absence d’O2 fixé sur l’hémoglobine, l’atome de fer II (fer ferreux) lié par une liaison faible à un acide
aminé (l’histidine) est décalé par rapport au plan de l’hème. Il dépasse un peu comme s’il était tiré sur le coté
par sa liaison avec l’histidine. De plus la répartition des électrons autour du noyau fait que le diamètre global
de l’atome est important. On parle de configuration haut spin. A l’inverse lorsque le dioxygène se fixe sur
l’atome de fer du coté opposé à celui de l’histidine, il prend une position parfaitement centrée par rapport au
plan de l’hème, et son diamètre est réduit : on parle de configuration bas spin. Cette simple différence entre
la configuration haut spin et bas spin et les changements qui l'accompagnent, suffisent à créer une
différence importante dans le spectre d’absorption de la molécule, autrement dit, sa couleur. Ainsi
l’oxyhémoglobine absorbe beaucoup moins dans les couleurs d’onde du rouge (env. 660nm) que la
désoxyhémoglobine, qui apparaît donc moins rouge. Son aspect est plus terne, plus proche du bleu, d’où la
représentation conventionnelle du sang non oxygéné en bleu et du sang oxygéné en rouge.
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[Configuration et position de l'atome de fer dans le plan de l'hème dans le cas de l'oxy
et de la désoxyhémoglobine]
[Le spectre d’absorption de l’hémoglobine oxygénée et non oxygénée, mesuré lors d’un TP de physiologie
animale de L3 (UPPA). La désoxyhémoglobine (en bleu) absorbe beaucoup moins dans le rouge (660nm)
que l'oxyhémoglobine (en rouge).]
L’hémoglobine, qualifiée de pigment respiratoire à cause de sa couleur, n’est pas la seule molécule à
assurer cette fonction de transporteur d’O2 dans le monde animal. Ainsi chez les crustacés ou chez les
mollusques, on trouve l’hémocyanine, qui comprend deux atomes de cuivre. L’atome de cuivre oxydé donne
alors une couleur bleu-verte au sang
Document n°2 : L’Hémoglobine pour les nuls
[2] Le Blog de M. Colin : http://svtcolin.blogspot.fr/2011/11/hemoglobine-resume-fiche-nuls.html
1 - Comment c’est fait ?
C’est une protéine formée de 4 sous-unités (les globines), chacune correspondant à une suite d’acides
aminés. Chez l’Homme adulte il y a deux types de sous unités différentes: 2 alpha et 2 bêta et au milieu de
chacune de ces sous unités se trouve l’hème. Une sorte de petite pastille "magique" avec un atome de fer
au centre qui donne sa couleur au sang. D’où le nom « hemo-globine ».
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2 - Comment ça marche ?
De façon basique, chaque hème peut fixer une molécule d’O 2 donc au total 4 molécules d’O2 par molécule
d’hémoglobine. Selon la quantité de dioxygène dans le milieu, ces 4 molécules d’O2 peuvent se détacher ou
se fixer sur l’hémoglobine. De façon accidentelle l’hème peut également fixer le CO (monoxyde de carbone)
hyper-toxique ! (Il prend la place de l’O2 sur l’hème)
Le reste de la molécule peut aussi fixer du CO 2, mais pas sur l’hème. Le CO2 se fixe sur le groupement NH2
de certains acides aminés formant des composés carbaminés. Ainsi, l’hémoglobine qui transporte l’O2 peut
aussi transporter le CO2.
3 - A quoi ça sert ?
En fait, l’O2 est très peu soluble dans l’eau et donc dans le sang. De ce fait, les animaux de grande taille
doivent se débrouiller pour faire parvenir de grandes quantités d’O 2 de leur appareil respiratoires vers leurs
tissus. Ainsi 97% de l’O2 est transporté par l’hémoglobine chez l'Homme (seulement 3% sous forme dissoute
contre 10% pour le CO2). L'hémoglobine peut circuler librement dans le sang chez certains animaux, ou être
enfermée dans des cellules particulières : les érythrocytes ou globules rouges. Cette protéine n’est toutefois
pas la seule solution au problème du transport de l’O 2 : l’hémocyanine des mollusques par exemple,
comprend un atome de cuivre pour transporter l’O2.
4 - Pourquoi ça marche si bien ?
L’hémoglobine est une petite merveille d’adaptation ! Plus il y a d’O2 dans le milieu plus l’hémoglobine fixe
de dioxygène, mais cette relation n’est pas linéaire. La fixation d’une molécule d’O 2 facilite la fixation de la
seconde et ainsi de suite. On parle d’effet coopératif et l’hémoglobine de par cette propriété est qualifiée
d’allostérique.
C’est un peu comme détacher des timbres d’un carnet de quatre timbres… Le
premier est le plus difficile à séparer (il faut le déchirer sur 2 cotés), mais la
séparation du 1er timbre vous facilite la tache pour le second (il n’y a plus
qu’un coté à découper)… etc.
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5 - In Vivo, ça donne quoi ?
Lorsque le sang arrive dans les poumons, la quantité d’O 2 disponible est grande. L’hémoglobine se charge
très vite en O2 (un quart de seconde !) et jusqu’à une certaine altitude, il y a toujours assez d’O 2 dans l’air
pour saturer l’hémoglobine.
Une fois dans les tissus en fonctionnement, l’échange s’inverse et l’hémoglobine libère en moyenne 25% de
son O2 en direction des tissus qui contiennent peu d’O2 vu qu’ils en consomment en permanence.
Dans le même temps une certaine partie du CO 2 se fixe sur l’hémoglobine et sera ramenée vers les
poumons pour être évacué. Le reste est transporté sous forme d’ions bicarbonates ou dissoute.
Les 75% d’O2 restant sur l’hémoglobine en temps normal sont une marge de manœuvre bien utile qui peut
être exploitée sous certaines conditions :




Peu d’O2 dans les tissus : Plus l’écart de concentration est élevé, plus l’échange est important.
Beaucoup de CO2 dans les tissus : Les tissus en fonctionnement en génèrent énormément.
Concrètement, l’hémoglobine change de forme lorsqu’elle fixe le CO2 et se débarrasse plus
facilement de l’O2.
Une température élevée : L’air frais dans les poumons permet de fixer l’O2 et la chaleur des muscles
de le libérer.
Un pH acide : plus connu sous le nom d’effet Bohr, l’acidité liée à la présence de CO 2 permet de
libérer plus d’O2.
Conclusion :
L’hémoglobine grâce à sa structure, remplit évidemment parfaitement sa fonction de transporteur du
dioxygène d’une part. Mais en plus de cela, elle transporte une partie du CO 2 et permet, par ses propriétés,
l’adaptation de l’organisme à une grande variété de situations écophysiologiques.
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Document n°3 : Illustration de l’effet coopératif dans la fixation de O2 par l’hémoglobine
Biotechnologies – Resourses pour l’Enseignement – Académie de Créteil
http://www.ac-creteil.fr/biotechnologies/doc_biochemistry_hemoglobine.htm
L’hémoglobine : un
transporteur de O2
PC
Une sous unité lie une
molécule de O2 au niveau
2+
de Fe de l’hème
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La fixation du O2 induit
un changement de
conformation de la
globine qui se
répercute aux autres
unité :
Passage de l’état
« t » à l’état « r ».
L’état « r » a
une affinité
plus
importante
pour O2 que
l’état « t ».
Conclusion : Plus l’hémoglobine fixe du O2, plus elle est capable d’en fixer : on parle de
coopérativité.
Document n°4 : Etude de la structure du fer dans l’oxy et la désoxyhémoglobine
d’après question de raisonnement n°3 in GRECIAS Pierre et REDOGLIA Stéphane, Chimie PC/PC*,
Editions Ellipses – 2014 - p475 et p479
La forme oxyhémoglobine peut être assimilée à un complexe ML6 de géométrie téraédrique. La forme
désoxyhémoglobine peut être assimilée à un complexe ML5 de géométrie pyramidale à base carrée.
Représentation des géométries octaédrique et pyramide à base carrée
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On peut imaginer la formation du complexe ML5 à partir du complexe ML6 en ôtant un ligand selon l’axe z. Il
en sort une transformation du diagramme d’OM du complexe : l’OA dz² du niveau eg voit son énergie
diminuer ce qui modifie la répartition électronique. Elle passe de bas spin (spin total nul) dans ML 6 (champ
fort) à haut spin (spin total égal à 2) dans ML5 (champ faible).
Diagramme d’orbitales d du fer (II) en géométrie octaédrique et pyramide à base carrée
Ce passage de champ fort à champ faible provoque également une augmentation du rayon de l’ion fer (II)
par peuplement d’OM anti-liantes en champ faible.
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